Ученые из Австралии исследовали параметры связывания спайкового белка ряда штаммов SARS-CoV-2 с ACE2, который является рецептором и точкой входа в клетку коронавирусов. С помощью методов молекулярного моделирования, в частности различных вариантов анализа интерфейса взаимодействия двух белков, было выявлено, что спайковый белок штаммов дельта и омикрон связывается с рецептором ACE2 более эффективно по сравнению с исходным вариантом вируса. Также были показаны конкретные аминокислотные остатки и мутации, играющие важную роль в связывании вируса с рецептором. Стоит отметить две мутации – G496S и Q493R, – которые усилили связывание SARS-CoV-2 в штамме омикрон, который образует с ACE2 комплекс, структурно отличающийся от штамма дельта и исходного варианта вируса.

Полученные в ходе проведенного исследования результаты не противоречат уже существующим экспериментальным данным, а предложенный подход не является ресурсо- и времязатратным, поэтому использование такого протокола видится перспективной стратегией предсказания вирулентности новых
штаммов.

Первоисточник:
Eleni Pitsillou, Julia J.Liang, Raymond C.Beh, Andrew Hung, Tom C.Karagiannis, Molecular dynamics simulations highlight the altered binding landscape at the spike-ACE2 interface between the Delta and Omicron variants compared to the SARS-CoV-2 original strain, Computers in Biology and Medicine, № 149/DOI: 10.1016/j.compbiomed.2022.106035